Практическая химия белка

Автор(ы):Дарбре А.
06.10.2007
Год изд.:1989
Описание: Учебное издание, объединяющее все новейшие методические разработки в исследованиях первичной структуры белков, а также традиционные методы, широко используемые в исследовательской практике. В каждом разделе приводятся краткое объяснение химии процесса и подробная экспериментальная методика с ссылкой на оригинальную работу.
Оглавление:
Практическая химия белка — обложка книги. Обложка книги.
От переводчиков [5]
Предисловие [7]
Литература [9]
Вместо введения [10]
Некоторые сокращения и обозначения, принятые в книге [13]
Глава 1. Определение состава белковых олигомеров. Получение мономеров и полипептидных цепей [15]
  1.1. Введение [15]
  1.2. Методы идентификации олигомеров [17]
    1.2.1. Электрофорез в градиенте ПААГ [17]
    1.2.2. Гель-фильтрация [21]
  1.3. Идентификация мономеров [25]
    1.3.1. Методы определения молекулярной массы мономеров [26]
    1.3.2. Методы выделения мономеров [37]
  1.4. Стехиометрическое соотношение мономеров в олигомере [50]
    1.4.1. Определение состава олигомера по молекулярным массам мономеров [51]
    1.4.2. Сшивание субъединиц бифункциональными реагентами [52]
    1.4.3. Гибридизация [57]
    1.4.4. Диссоциация и сборка [58]
    1.4.5. Электрофорез в полиакриламидном геле [60]
    1.4.6. Аминокислотный анализ [63]
  1.5. Сшивание олигомера и мономера [63]
    1.5.1. Дисульфидные связи [64]
    1.5.2. Другие типы поперечных связей в белках [68]
  1.6. Получение мономеров с целью секвенирования [72]
    1.6.1. Гидролиз N-концевой пироглутаминовой кислоты [72]
    1.6.2. Восстановление сульфоксидов N-метилмеркаптоацетамидом [73]
    1.6.3. Техника работы с липопротеинами [74]
    1.6.4. Отщепление олигосахаридных фрагментов гликопротеинов [74]
    1.6.5. Обессоливание [75]
  Литература [76]
Глава 2. Фрагментация полипептидов химическими методами [82]
  2.1. Введение [82]
  2.2. Расщепление дисульфидных связей [83]
    2.2.1. Восстановление и S-карбоксиметилирование [83]
    2.2.2. Другие защитные группы (по SH-группе) [86]
    2.2.3. Расщепление S—S-групп путем окисления [90]
    2.2.4. Реакция с сульфитом [91]
  2.3. Частичный кислотный гидролиз [92]
    2.3.1. Расщепление связи Asp-Pro [93]
    2.3.2. N(?)O-ацильная миграция [93]
    2.3.3. Побочные реакции [95]
  2.4. Расщепление по остатку метионина [96]
    2.4.1. Бромоциан [96]
    2.4.2. Другие реагенты [101]
  2.5. Расщепление по остатку триптофана [101]
    2.5.1. Окислительное галогенирование [102]
    2.5.2. Расщепление с помощью BNPS-скатола [108]
    2.5.3. Расщепление по остатку триптофана в системе ДМСО — галогеноводородные кислоты [109]
    2.5.4. Расщепление по остатку триптофана бромоцианом в гептафторомасляной кислоте [111]
    2.5.5. Расщепление по остатку триптофана о-иодозобензойиой кислотой [112]
    2.5.6. Другие реагенты [113]
    2.5.7. Озонирование [114]
  2.6. Расщепление по остатку тирозина [116]
    2.6.1. N-Бромосукцинимид [116]
    2.6.2. Другие реагенты [118]
  2.7. Расщепление по остатку цистеина [118]
    2.7.1. Цианирование с помощью 2-нитро-5-тиоцианобензойной кислоты [120]
  2.8. Другие методы химического расщепления пептидных связей [122]
    2.8.1. Расщепление связи Asn-Gly [122]
    2.8.2. Расщепление по остатку пролина [123]
    2.8.3. Расщепление по остатку гистидина [123]
    2.8.4. Расщепление по остатку дегидроаланина [124]
    2.8.5. Другие методы расщепления пептидных связей [126]
  2.9. Заключение [128]
  Литература [128]
Глава 3. Фрагментация полипептидной цепи ферментативными методами
  3.1. Введение [135]
  3.2. Приготовление субстрата [138]
  3.3. Общие условия ферментативного гидролиза [139]
    3.3.1. Буферные растворы [140]
    3.3.2. Соотношение фермент : субстрат [140]
    3.3.3. Температура [140]
    3.3.4. Продолжительность ферментативного гидролиза [140]
    3.3.5. Контроль за процессом ферментативного гидролиза [141]
    3.3.6. Завершение ферментативной реакции [141]
  3.4. Методы модификации белков [142]
    3.4.1. Расщепление дисульфидных связей [142]
    3.4.2. Алкилирование сульфгидрильных групп [142]
    3.4.3. Модификация остатков лизина [143]
    3.4.4. Модификация остатков аргинина [145]
    3.4.5. Модификация карбоксильных групп белка [146]
  3.5. Протеазы с высокой специфичностью [146]
    3.5.1. Трипсин [147]
    3.5.2. Тромбин [149]
    3.5.3. Протеаза V8 из Staphylococcus aureus [150]
    3.5.4. Клострипаин [151]
    3.5.5. Протеаза подчелюстной железы [153]
    3.5.6. Протеаза из Armillaria mellea [153]
    3.5.7. Протеаза II из Myxobacter AL1 [154]
    3.5.8. Постпролинспецифичный фермент [155]
  3.6. Протеазы с низкой специфичностью [156]
    3.6.1. Химотрипсин [156]
    3.6.2. Термолизин [157]
    3.6.3. Пепсин [158]
    3.6.4. Папаин [158]
    3.6.5. Эластаза [159]
    3.6.6. (?)-Протеаза из Crotalus atrox [139]
    3.6.7. (?)-Литическая Протеаза из Sorangium sp [160]
  3.7. Заключение [160]
  Литература [160]
Глава 4. Дисульфидные связи [165]
  4.1. Введение [165]
  4.2. Принципиальная схема анализа [166]
  4.3. Определение числа дисульфидных связей [168]
  4.4. Расщепление полипептидной цепи до коротких цистинсодержащих пептидов [169]
    4.4.1. Расщепление бромоцианом [170]
    4.4.2. Гидролиз пепсином [170]
    4.4.3. Гидролиз трипсином и химотрипсином [170]
    4.4.4. Гидролиз стафилококковой протеазой [171]
    4.4.5. Гидролиз термолизином [171]
    4.4.6. Гидролиз после малеилирования и сукцинилирования [172]
  4.5. Фракционирование цистинсодержащих пептидов [173]
    4.5.1. Методы фракционирования [173]
    4.5.2. Обнаружение цистинсодержащих пептидов [173]
  4.6. Идентификация и локализация цистинсодержащих пептидов [174]
    4.6.1. Расщепление дисульфидных связей [174]
    4.6.2. Идентификация по известной аминокислотной последовательности [174]
    4.6.3. Идентификация дисульфидных связей у белков с неизвестной аминокислотной последовательностью [176]
    4.6.4. Общие замечания [176]
  4.7. Специальные методы [176]
    4.7.1. Красители [176]
    4.7.2. Диагональное картирование [176]
    4.7.3. Специфическое расщепление по остаткам цистеина [177]
  Литература [178]
Глава 5. Аффинная хроматография белков [180]
  5.1. Введение [180]
  5.2. Область применения аффинной хроматографии [180]
  5.3. Методы приготовления аффинного сорбента [181]
    5.3.1. Понятие об аффинном сорбенте [181]
    5.3.2. Материалы-носители [182]
    5.3.3. Пространственные группы [184]
    5.3.4. Лиганд [184]
    5.3.5. Конденсация [185]
  5.4. Адсорбция и элюирование [185]
  5.5. Общие приемы аффинной хроматографии [187]
    5.5.1. Иммобилизованные лектины [187]
    5.5.2. Иммобилизованные антитела [187]
    5.5.3. Иммобилизованные субстраты, ингибиторы и кофакторы ферментов [189]
  5.6. Примеры [190]
    5.6.1. Выделение и очистка антител [190]
    5.6.2. Очистка рецепторов гормонов [192]
  5.7. Стратегия очистки редких белков [195]
  Литература [195]
Глава 6. Разделение смесей белков и пептидов методом высокоэффективной жидкостной хроматографии [197]
  6.1. Введение [197]
  6.2. Гель-хроматография [198]
    6.2.1. Параметры разделения [199]
    6.2.2. Химические факторы [201]
    6.2.3. Определение истинных молекулярных масс [204]
  6.3. Адсорбция и распределение полипептидов и белков [207]
    6.3.1. Подготовка к нанесению образца [213]
    6.3.2. Выбор колонки для обращенно-фазового разделения [214]
    6.3.3. Подвижная фаза [214]
  6.4. Обращенно-фазовое разделение пептидов [214]
    6.4.1. Выбор состава подвижной фазы [215]
    6.4.2. Выделение пептидов с использование фосфорной кислоты [217]
    6.4.3. Разделение пептидов с использованием трифтороуксусной и гептафторомасляной кислот [217]
    6.4.4. Корреляция между удерживанием и структурой [217]
  6.5. Скоростная жидкостная хроматография белков [220]
  6.6. Ионный обмен [221]
  Литература [222]
Глава 7. Пептидное картирование белков [223]
  7.1. Введение [223]
  7.2. Пептидное картирование — типы анализируемых структур [225]
  7.3. Картирование пептидов на практике [226]
    7.3.1. Картирование по Кливленду [226]
    7.3.2. Двумерное картирование пептидов [231]
    7.3.3. Пептидное картирование с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии [235]
  7.4. Заключение [240]
  Литература [241]
Глава 8. Аналитические методы [243]
  8.1. Введение [243]
  8.2. Стекло [244]
  8.3. Вода [245]
  8.4. Соляная кислота [245]
  8.5. Концентрирование растворов белков [246]
    8.5.1. Методики [248]
  8.6. Исчерпывающий гидролиз белков для аминокислотного анализа [249]
    8.6.1. Методики кислотного гидролиза [250]
  8.7. Триптофан [252]
    8.7.1. Определение триптофана после щелочного гидролиза белка [252]
    8.7.2. Определение триптофана после кислотного гидролиза белка [253]
    8.7.3. Определение триптофана в интактном белке [254]
  8.8. Остатки амидов дикарбоновых аминокислот [255]
    8.8.1. Методики определения амидов [255]
  8.9. Серусодержащие аминокислоты [257]
    8.9.1. Методы определения [257]
  8.10. Аргинин [260]
    8.10.1. Методы определения [260]
  8.11. Фосфорилированные аминокислоты [261]
    8.11.1. Гидролиз белка [261]
    8.11.2. Методы анализа [262]
  8.12. (?)-Карбоксиглутаминовая кислота [264]
    8.12.1. Гидролиз белка [264]
    8.12.2. Методы анализа [265]
  8.13. Ацетильная и формильная группы [266]
    8.13.1. Определение ацетильных и формильных групп [267]
  8.14. Обнаружение соединений при хроматографии на бумаге и в тонком слое сорбента [268]
    8.14.1. Флуоресцентные методы обнаружения [268]
    8.14.2. Обнаружение с помощью нингидрина [268]
    8.14.3. Смешанные методы обнаружения [269]
  8.15. Тонкослойная хроматография аминокислот [271]
    8.15.1. Методы разделения [271]
  8.16. Колоночная хроматография аминокислот [272]
    8.16.1. Колонки и буферы [272]
    8.16.2. Внутренние стандарты [275]
    8.16.3. Определение аминокислот [275]
  8.17. Газожидкостная хроматография аминокислот [285]
    8.17.1. Общая методика приготовления образцов [288]
  8.18. Количественное определение белка [290]
    8.18.1. Введение [290]
    8.18.2. Определение белка с помощью реактива Фолина — Чикольте [293]
    8.18.3. Определение белка с помощью биуретовой реакции [296]
    8.18.4. Определение белка с помощью кумасси бриллиантового голубого [297]
    8.18.5. Определение белка с помощью сульфобромофталеина [298]
    8.18.6. Определение белка с тринитробензолсульфокислотой в присутствии липидов [299]
    8.18.7. Метод атомно-абсорбционной спектрофотометрии [299]
    8.18.8. Спектрофотометрические методы [300]
  8.19. Методы окрашивания белков в гелях [302]
    8.19.1. Методы окрашивания белков красителями [304]
    8.19.2. Окрашивание белков комплексами серебра [305]
  8.20. Окрашивание белков на нитроцеллюлозной бумаге [311]
    8.20.1. Окрашивание амидочерным [311]
    8.20.2. Окрашивание с помощью индийских чернил [311]
    8.20.3. Обнаружение с помощью антител [312]
    8.20.4. Обнаружение с помощью комплекса серебра и антител [312]
  8.21. Определение белка, присоединенного к твердому носителю [313]
    8.21.1. Белок, связанный с матрицей [314]
    8.21.2. Белок, связанный с сефарозой [314]
    8.21.3. Определение аминогрупп на твердом носителе [315]
    8.21.4. Определение аминогрупп на гидрофильных матрицах [315]
    8.21.5. Определение аминогрупп реакцией с хлоранилом [316]
    8.21.6. Определение природы заместителя на смоле по окрашиванию [316]
    8.21.7. Колориметрическое определение карбодиимидов [316]
    8.21.8. Флуорометрическое определение карбодиимида [317]
  8.22. Углеводсодержащие белки [317]
    8.22.1. Введение [317]
    8.22.2. Метилгликозид-триметилсилильньтй метод [318]
    8.22.3. Определение уроновых кислот, гексозаминов и галактозы гликозаминогликанов метилгликозид-триметилсилильным методом [320]
    8.22.4. Чувствительный метилгликозид-триметилсилильный метод [320]
    8.22.5. Метод газовой хроматографии — масс-спектрометрии [321]
    8.22.6. Определение нейтральных Сахаров и аминосахаров в виде альдитацетатов методом ГЖХ [321]
    8.22.7. Определение альдитов тонкослойной и газожидкостной хроматографией [321]
    8.22.8. Определение глюкозамина, галактозамина, триптофана и лизиноаланина на аминокислотном анализаторе [322]
    8.22.9. Определение нейтральных Сахаров и аминосахаров на аминокислотном анализаторе [323]
  8.23. Благодарности [323]
  Литература [323]
Глава 9. Энантиомерный анализ смеси аминокислот методом высокоэффективной жидкостной хроматографии [334]
  9.1. Введение [334]
  9.2. Реагенты [335]
    9.2.1. Синтез (?)-ди-(?)-пропил-(?)-аланина [335]
    9.2.2. Растворы для ВЭЖХ [335]
  9.3. ВЭЖХ [336]
    9.3.1. Разделение на группы [337]
    9.3.2. Энантиомерный анализ [338]
  9.4. Заключение [340]
  Литература [341]
Глава 10. Традиционная стратегия определения структуры белков [342]
  10.1. Введение [342]
  10.2. Выбор стратегии исследования [344]
  10.3. Ферментативный гидролиз [349]
  10.4. Фракционирование растворимых пептидов [351]
    10.4.1. Гель-фильтрация [353]
    10.4.2. Хроматография на колонке с дауэксом-50 [355]
    10.4.3. Хроматография на колонке с ДЭАЭ-целлюлозой [356]
    10.4.4. Высоковольтный электрофорез и хроматография на бумаге [356]
  10.5. Фракционирование нерастворимых пептидов [357]
  10.6. Контроль гомогенности и определение аминокислотной последовательности пептидов [357]
  10.7. Реконструкция полипептидной цепи [359]
  10.8. Методики [360]
    10.8.1. Аналитические электрофорез и хроматография на бумаге [360]
    10.8.2. Препаративные электрофорез и хроматография на бумаге [361]
    10.8.3. Окрашивание пептидов [363]
    10.8.4. Элюирование пептидов [363]
  Литература [364]
Глава 11. Определение аминокислотной последовательности пептидов по методу Эдмана с идентификацией дансиламинокислот [366]
  11.1. Введение [366]
  11.2. Дансилирование [366]
    11.2.1. Методика дансилирования [369]
  11.3. Конденсация и расщепление по Эдману [370]
    11.3.1. Деградация по Эдману. Методика [372]
  Литература [373]
Глава 12. Методы твердофазного анализа аминокислотной последовательности [374]
  12.1. Введение [374]
  12.2. Материалы [375]
    12.2.1. Растворители [375]
    12.2.2. Реагенты [377]
    12.2.3. Стеклянные шарики для разбавления навески полимерен [377]
    12.2.4. Носители [377]
    12.2.5. Буферы для присоединения [378]
    12.2.6. Растворы реагентов и буферов для секвенатора [378]
  12.3. Синтез смол [379]
    12.3.1. Смолы на основе полистирола [379]
    12.3.2. Носители на основе стекла [382]
    12.3.3. Определение содержания аминогрупп в носителях на основе органических полимеров или пористых стекол [385]
  12.4. Методы присоединения [386]
    12.4.1. Присоединение лизилсодержащих пептидов с помощью ДИТЦ [386]
    12.4.2. ДИТЦ-метод с использованием изотиоцианатного стекла [389]
    12.4.3. Присоединение по лактону гомосерина [390]
    12.4.4. Присоединение по карбоксилу при помощи карбодиимида [391]
    12.4.5. Контроль степени присоединения [392]
  12.5. Отщепление на твердофазном секвенаторе [393]
    12.5.1. Колонка [393]
    12.5.2. Упаковка колонки [394]
    12.5.3. Программа работы секвенатора [394]
    12.5.4. Рекация карбамоилирования [394]
    12.5.5. Растворители [395]
    12.5.6. Отщепление анилинотиазолинона [395]
    12.5.7. Перегруппировка анилинотиазолинона в ФТГ [395]
  12.6. Обсуждение [399]
    12.6.1. Твердофазный анализ небольших пептидов [399]
    12.6.2. Твердофазный анализ крупных пептидов и белков [400]
    12.6.3. Сравнение жидкофазного и твердофазного методов [401]
    12.6.4. Анализ структуры на микроуровнс [401]
  Литература [403]
Глава 13. Анализ фенилтиогидантоинов аминокислот [405]
  13.1. Введение [405]
  13.2. Аналитические методы [406]
    13.2.1. Высокоэффективная жидкостная хроматография [406]
    13.2.2. Газожидкостная хроматография [417]
    13.2.3. Тонкослойная хроматография [417]
    13.2.4. Обратный гидролиз ФТГ-производных аминокислот [418]
  Литература [418]
Глава 14. Определение аминокислотной последовательности пептидов с использованием 4-диметиламиноазобензол-(?)-изотиоцианата (в ручном варианте) [419]
  14.1. Введение [419]
  14.2. Реагенты и растворители [419]
  14.3. ДАБИТЦ — ФИТЦ-методика в жидкофазном варианте [420]
  14.4. ДАБИТЦ — ФИТЦ-методика в твердофазном варианте [420]
  14.5. Превращение тиазолинонов аминокислот в тиотидантоины [421]
  14.6. Идентификация ДАБТГ-аминокислот [421]
    14.6.1. Тонкослойная хроматография [421]
    14.6.2. Высокоэффективная жидкостная хроматография [423]
  14.7. Заключение [423]
  Литература [424]
Глава 15. Современное состояние автоматического жидкофазного анализа аминокислотной последовательности [425]
  15.1. Введение [425]
  15.2. Подготовка образца [425]
  15.3. Сравнение квадрола с летучими буферами [428]
  15.4. Полибрен [430]
  15.5. Реагенты и растворители [430]
  15.6. Основные проблемы, возникающие при использовании автоматического секвенатора [432]
    15.6.1. Вакуумная система [432]
    15.6.2. Утечки в вакуумной линии в системе с одним насосом [433]
    15.6.3. Программирующее устройство [433]
    15.6.4. Реле [433]
    15.6.5. Клапаны [434]
  15.7. Контроль качества работы прибора [434]
  Литература [435]
Глава 16. Новейшие методы твердофазного и жидкофазного определения аминокислотной последовательности [437]
  16.1. Введение [437]
  16.2. Твердофазный анализ. Новейшие подходы [437]
    16.2.1. Общие замечания [437]
    16.2.2. Носители [439]
    16.2.3. Присоединение пептидов к носителям и «забивка» оставшихся реакционных центров носителя [443]
    16.2.4. Отщепление по Эдману [448]
    16.2.5. Другие методы последовательного отщепления [453]
  16.3. Автоматический жидкофазный анализ. Усовершенствованные методики [456]
    16.3.1. Анализ белков и больших пептидов на обычном уровне [456]
    16.3.2. Анализ последовательности аминокислот небольших и гидрофобных пептидов [457]
    16.3.3. Анализ на микроуровне [458]
  16.4. Заключение [460]
  Литература [460]
Глава 17. Анализ аминокислотной последовательности на микроуровне с использованием газофазного пептидно-белкового секвенатора [464]
  17.1. Введение [464]
  17.2. Секвенатор [465]
    17.2.1. Реактор [467]
    17.2.2. Реагенты и растворители [467]
    17.2.3. Эксплуатация секвенатора [467]
  17.3. Очистка полипептида для микроанализа [471]
    17.3.1. Реактивы и материалы [472]
    17.3.2. Аппаратура и методика [473]
  17.4. Обсуждение [474]
    17.4.1. Иммобилизация образца и чувствительность прибора [474]
    17.4.2. Химические аспекты [477]
    17.4.3. Количество анализируемого образца [477]
    17.4.4. Прогнозы [478]
  Литература [479]
Глава 18. Определение (?)-концевой последовательности аминокислот [481]
  18.1. Введение [481]
  18.2. Выделение и идентификация (?)-концевых пептидов [482]
    18.2.1 Методики ионообменной хроматографии [482]
    18.2.2. Твердофазные смолы [483]
    18.2.3. Двумерное пептидное картирование [484]
  18.3. Определение С-концевых групп [487]
    18.3.1. Селективное введение трития [488]
    18.3.2. Гидразинолиз [493]
    18.3.3. Селективное восстановление [496]
    18.3.4. Определение С-концевых аминокислот в виде альдегидов [497]
    18.3.5. Определение С-концевых аминокислот путем алкоголиза оксазолов [499]
  18.4. Определение С-концевой последовательности [501]
    18.4.1. Расщепление при помощи тиоцианата [501]
    18.4.2. Расщепление при помощи цианамида [504]
    18.4.3. Другие химические методы расщепления [506]
    18.4.4. Карбоксипептидазы [507]
  18.5. Заключение [511]
  Литература [512]
Глава 19. Применение масс-спектрометрии электронного удара для определения аминокислотной последовательности пептидов и белков [515]
  19.1. Введение [515]
  19.2. Требования к анализируемым пептидам [515]
    19.2.1. Размеры молекул [515]
    19.2.2. Количество пробы [516]
    19.2.3. Чистота образцов [516]
  19.3. Требования к аналитическим приборам [516]
  19.4. Способы подготовки проб [517]
    19.4.1. Очистка реактивов [517]
    19.4.2. Лабораторная посуда [519]
    19.4.3. Гидразинолиз [519]
    19.4.4. Ацетилирование [519]
    19.4.5. Перметилирование [519]
    19.4.6. Запись масс-спектров [520]
  19.5. Общие принципы масс-спектрометрического определения аминокислотной последовательности пептидов и белков [520]
  19.6. Интерпретация масс-спектров [523]
    19.6.3. Введение [523]
    19.6.2. Пути фрагментации пептидов [523]
    19.6.3. Введение 2Н-метки [525]
  19.7. Особые случаи применения метода [526]
    19.7.1. Пептиды с защищенной N-концевой аминогруппой [526]
    19.7.2. Определение N-концевой аминокислотной последовательности [526]
    19.7.3. Белки, содержащие остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты [527]
  19.8. Заключение [527]
  Литература [528]
Глава 20. Рентгеновская кристаллография и электронная микроскопия [530]
  20.1. Дифракция рентгеновских лучей [530]
    20.1.1. Введение [530]
    20.1.2. Получение изображений молекул — разновидность структурного анализа [530]
    20.1.3. Принципы определения структуры в рентгеноструктурном анализе [532]
    20.1.4. Кристаллография белков [533]
    20.1.5. Конструирование моделей [544]
    20.1.6. Конструирование моделей с помощью средств компьютерной графики [545]
  20.2. Электронная микроскопия [546]
    20.2.1. Введение [546]
    20.2.2. Разрешение и ограничения метода [547]
    20.2.3. Электронный микроскоп [549]
    20.2.4. Технические проблемы [550]
    20.2.5. Подготовка образцов и их «окрашивание» [551]
    20.2.6. Обработка изображений [554]
    20.2.7. Трехмерная электронная микроскопия [555]
    20.2.8. Молекулярная микроскопия [557]
  Литература [558]
Глава 21. Предсказание конформаций пептидов и белков [559]
  21.1. Введение [559]
  21.2. Традиционные методы [560]
  21.3. Недостатки традиционных методов [565]
  21.4. Арсенал современных теоретических методов [566]
    21.4.1. Квантовомеханические методы [568]
    21.4.2. Метод молекулярной динамики [571]
    21.4.3. Метод Монте-Карло [573]
    21.4.4. Статистическая механика [577]
    21.4.5. Минимизация [578]
    21.4.6. Жесткая геометрия [580]
    21.4.7. Периодическое оценивание и картирование [581]
    21.4.8. Эвристические методы [582]
  21.5. Предсказание вторичной структуры. Специальный тип расчетов [585]
  21.6. Исходные предпосылки расчетов [588]
    21.6.1. Проверка потенциальных функций, полученных на основе кристаллографических данных, с помощью простых приближенных методов [591]
    21.6.2. Проверка потенциальных функций, полученных из структурных данных, с помощью более точных методов [593]
    21.6.3. Попытки предсказания третичной структуры глобулярных белков [595]
  21.7. Современное состояние предсказательных методов [599]
  Литература [602]
Предметный указатель [605]
Формат: djvu
Размер:20487268 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 8 Рейтинг
Открыть: Ссылка (RU)