Аминокислоты. Пептиды. Белки.

Автор(ы):Якубке Х.-Д., Ешкайт Х.
06.10.2007
Год изд.:1985
Описание: Биоорганическая химия — это наука о веществах, вовлеченных в жизненный цикл организмов, о синтезе этих веществ, об их свойствах и превращениях. В отличие от органической химии, объектами изучения которой далеко не всегда являются вещества, связанные с организмами, биоорганическая химия имеет дело только с веществами, выделенными из организмов, влияющими на них или предназначенными для них. Биоорганическая химия развивается бурными темпами, особенно в последние десятилетия. Ведущую роль в ней играет химия аминокислот, пептидов и белков — трех исключительно важных классов веществ, связанных между собой тесными узами родства. Книга, написанная известными учеными ГДР, содержит основной материал по химии природных соединений, новейшие данные по синтезу ряда важных пептидных гормонов, их биологической роли; в ней рассматриваются также структурные вопросы химии пептидов и белков. В книге удачно сочетается глубина изложения с широтой охвата материала. Книга предназначена для специалистов в области биоорганической химии и химии белка.
Оглавление:
Аминокислоты. Пептиды. Белки. — обложка книги. Обложка книги.
Предисловие редактора перевода [5]
Предисловие к третьему изданию [7]
1. Аминокислоты [9]
  1.1. Номенклатура аминокислот [10
  1.2. Природные аминокислоты [13]
    1.2.1. Протеиногенные аминокислоты [17]
    1.2.2. Непротеиногенные аминокислоты [20]
  1.3. Стереохимия аминокислот [23]
    1.3.1. Оптическая активность аминокислот [23]
    1.3.2. Конфигурация и конформация аминокислот [26]
  1.4. Физико-химические свойства аминокислот [30]
    1.4.1. Растворимость [30]
    1.4.2. Кислотно-основные свойства [30]
    1.4.3. Спектры поглощения аминокислот [35]
  1.5. Получение аминокислот [38]
    1.5.1. Выделение из белковых гидролизатов [38]
    1.5.2. Микробиологические методы [39]
    1.5.3. Ферментативные методы [41]
    1.5.4. Методы химического синтеза [41]
      1.5.4.1. Аминолиз галогенкарбоиовых кислот [42]
      1.5.4.2. Синтез Штрекера [42]
      1.5.4.3. Азлактонный синтез по Эрлейнмейеру—Плёхлю [43]
      1.5.4.4. Гидантоиновый синтез [44]
      1.5.4.5. Алкилирование шиффовых оснований [44]
      1.5.4.6. Синтезы с малоновым эфиром [45]
      1.5.4.7. Синтез меченых аминокислот [45]
      1.5.4.8. Асимметрические синтезы [47]
      1.5.4.9. Преобиотические синтезы [48]
      1.5.4.10. Биосинтез аминокислот [49]
  1.6. Разделение рацематов аминокислот [51]
    1.6.1. Методы кристаллизации [52]
    1.6.2. Химические методы [53]
    1.6.3. Ферментативные методы [53]
  1.7. Анализ аминокислот [55]
    1.7.1. Хроматографические методы [55]
      1.7.1.1. Бумажная хроматография [57]
      1.7.1.2. Тонкослойная хроматография [58]
      1.7.1.3. Ионообменная хроматография [59]
      1.7.1.4. Газовая хроматорграфия [61]
      1.7.1.5. Хроматографическое разделение энантиомеров [62]
    1.7.2. Macс-спектрометрический анализ аминокислот [64]
    1.7.3. Методы анализа с использованием изотопов [66]
    1.7.4. Ферментативные методы [67]
  1.8. Специфические реакции аминокислот [67]
    1.8.1. Образование комплексов с металлами [67]
    1.8.2. Реакции с азотистой кислотой [68]
    1.8.3. Окислительное дезамииирование [69]
    1.8.4. Переаминирование [69]
    1.8.5. N-Алкилирование [70]
    1.8.6. N-Ацилирование [71]
    1.8.7. Декарбоксилироваиие [71]
    1.8.8. Этерификация [73]
  1.9. Циклические производные аминокислот [73]
  1.10. Фосфорил- и фосфатидиламинокислоты [74]
  1.11. Гликоаминокислоты [75]
  1.12. Нуклеоаминокислоты [75]
Литература [76]
2. Пептиды [83]
  2.1. Общие свойства пептидов [83]
    2.1.1. Что такое пептиды? Их строение [83]
    2.1.2. Классификация и номенклатура [84]
    2.1.3. Нахождение пептидов в природе и их значение [89]
  2.2. Пептидный синтез [92]
    2.2.1. Основные положения [92]
    2.2.2. Основной принцип пептидного синтеза [95]
    2.2.3. История развития пептидного синтеза [98]
    2.2.4. Защитные группы [100]
      2.2.4.1. Защитные группы для аминной функции [101]
        2.2.4.1.1. Защитные группы ацильного типа [102]
      2.2.4.2. Защитные группы для карбоксильных и амидных функций [115]
        2.2.4.2.1. Истинные карбоксизащитные группы [116]
        2.2.4.2.2. Тактические карбоксизащитные группы [122]
      2.2.4.3. (?)-Защитные группы трифункциональных аминокислот [125]
        2.2.4.3.1. Защита гуанидиновой функции аргинина [125]
        2.2.4.3.2. Защита имидазольной функции гистидина [128]
        2.2.4.3.3. Защита индольной функции триптофана [130]
        2.2.4.3.4. Защита алифатической гидроксильной функции [131]
        2.2.4.3.5. Защита ароматической гидроксильной функции [133]
        2.2.4.3.6. Защита тиольной функции цистеина [134]
        2.2.4.3.7. Защита тиоэфирной функция метионина [136]
    2.2.5. Методы образования пептидной связи [137]
      2.2.5.1. Азидный метод [138]
      2.2.5.2. Ангидридный метод [141]
        2.2.5.2.1. Метод смешанных ангидридов [141]
        2.2.5.2.2. Метод симметричных ангидридов [143]
        2.2.5.2.3. N-Карбоксиангидриды (НКА) [144]
      2.2.5.3. Метод активированных эфиров [146]
      2.2.5.4. Карбодиимидный метод [153]
        2.2.5.4.1. Применение дициклогексилкарбодиимида [154]
        2.2.5.4.2. Применение модифицированных карбодиимидов [154]
        2.2.5.4.3. Применение карбодиимидов с добавками [155]
      2.2.5.5. Пептидные синтезы с применением соединений фосфора [158]
        2.2.5.5.1. Метод Митина [159]
        2.2.5.5.2. Метод Мукаяма [159]
        2.2.5.5.3. Применение других производных фосфора [160]
      2.2.5.6. Методы конденсации, представляющие теоретический интерес [162]
      2.2.5.7. Ферментативный синтез пептидов [166]
    2.2.6. Проблемы рацемизации при пептидных синтезах [169]
      2.2.6.1. Механизмы рацемизации [170]
        2.2.6.1.1. Азлактонный механизм [170]
        2.2.6.1.2. Рацемизация при прямом (?)-депротонировании [174]
      2.2.6.2. Определение степени рацемизации [175]
    2.2.7. Пептидные синтезы на полимерных носителях [178]
      2.2.7.1. Синтез пептидов на твердой фазе (синтез Меррифилда) [179]
      2.2.7.2. Жидкофазные методы [195]
      2.2.7.3. Чередующийся твердофазно-жидкофазный пептидный синтез [197]
      2.2.7.4. Пептидный синтез с применением полимерных реагентов [199]
    2.2.8. Синтез циклических пептидов [201]
      2.2.8.1. Синтез гомодетных циклических пептидов [201]
      2.2.8.2. Синтез гетеродетных циклических пептидов [204]
    2.2.9. Синтез полиаминокислот и регулярных полипептидов [208]
      2.2.9.1. Синтезы гомо- и гетерополиаминокислот [209]
      2.2.9.2. Синтез регулярных полипептидов [210]
    2.2.10. Стратегия и тактика пептидного синтеза [211]
      2.2.10.1. Стратегия пептидного синтеза [211]
        2.2.10.1.1. Ступенчатое наращивание пептидной цепи [212]
        2.2.10.1.2. Стратегия фрагментной конденсации [216]
        2.2.10.1.3. Семисинтез [218]
      2.2.10.2. Тактика пептидного синтеза [220]
        2.2.10.2.1. Выбор комбинации защитных групп [220]
        2.2.10.2.2. Метод конденсации [225]
      2.2.10.3. Возможности и ограничения пептидного синтеза [226]
  2.3. Биологически активные пептиды [230]
    2.3.1. Пептидные и белковые гормоны [232]
      2.3.1.1. Кортикотропин [240]
      2.3.1.2. Соматотропный гормон [243]
      2.3.1.3. Пролактин [245]
      2.3.1.4. Липотропин [245]
      2.3.1.5. Меланоцитстимулирующий гормон [246]
      2.3.1.6. Окситоцин и вазопрессин [247]
      2.3.1.7. Гормоны гипоталамуса [252]
        2.3.1.7.1. Тиреолиберин [255]
        2.3.1.7.2. Гонадолиберин (рилизинг-фактор гонадотропина) [257]
        2.3.1.7.3. Кортиколиберин [257]
        2.3.1.7.4. Пролактолиберин и пролактостатин (рилизинг-фактор пролактина и гормон, ингибирующий выделение пролактина) [258]
        2.3.1.7.5. Меланолиберин и мсланостатин (рилизинг-фактор меланотропина и гормон, ингибирующий выделение меланотропина) [258]
        2.3.1.7.6. Соматолнберин (рилизинг-фактор соматотропина) [259]
        2.3.1.7.7. Соматостатин (гормон, ингибирующий выделение соматотропина) [259]
      2.3.1.8. Инсулин [262]
      2.3.1.9. Глюкагон [270]
      2.3.1.10. Паратиреоидный гормон [271]
      2.3.1.11. Кальцитонин [273]
      2.3.1.12. Гормоны желудочно-кишечного тракта [274]
        2.3.1.12.1. Гастрин [275]
        2.3.1.12.2. Секретин [277]
        2.3.1.12.3. Холецистокининпанкреозимин [277]
        2.3.1.12.4. Мотилин [278]
      2.3.1.13. Ангиотензин [278]
      2.3.1.14. Вещество Р [279]
      2.3.1.15. Нейротензин [280]
      2.3.1.16. Кинины плазмы крови [281]
    2.3.2. Пептиды животного происхождения с гормоноподобными активностями [281]
      2.3.2.1. Тахикинины [282]
      2.3.2.2. Группа бомбезина [283]
      2.3.2.3. Группа церулеина [284]
      2.3.2.4. Брадикинииы амфибий [284]
    2.3.3. Нейропептиды [285]
      2.3.3.1. Пептиды, осуществляющие «перенос памяти» [288]
      2.3.3.2. Эндорфины [289]
    2.3.4. Пептиды с иммунологическим действием [295]
    2.3.5. Пептидные антибиотики [296]
      2.3.5.1. Пептидные антибиотики, подавляющие биосинтез клеточных стеиок бактерий [298]
      2.3.5.2. Пептидные антибиотики, подавляющие синтез и функционирование нуклеиновых кислот [299]
      2.3.5.3. Мембраноактивиые антибиотики [302]
    2.3.6. Пептидные токсины [309]
    2.3.7. Пептидные инсектициды [316]
    2.3.8. Пептидные алкалоиды [318]
Литература [320]
3. Белки [340]
  3.1. Значение. Исторический аспект [340]
  3.2. Классификация белков [344]
  3.3. Выделение и очистка [345]
  3.4. Обнаружение и количественное определение [355]
  3.5. Физико-химические свойства [356]
    3.5.1. Цвиттер-ионная природа белковой молекулы [356]
    3.5.2. Растворимость [357]
    3.5.3. Денатурация [358]
    3.5.4. Молекулярная масса [359]
    3.5.5. Форма молекул [362]
  3.6. Принципы структурной организации белковых молекул [363]
    3.6.1. Первичная структура [364]
      3.6.1.1. Селективное расщепление полипептидных цепей [365]
      3.6.1.2. Установление аминокислотной последовательности [367]
      3.6.2.1. Определение концевых аминокислот [367]
      3.6.2.2. Ступенчатая деградация полипептидной цепи [369]
    3.6.2. Вторичная и третичная структуры [374]
      3.6.2.1. Пространственное расположение полипептидиой цепи [375]
        3.6.2.1.1. Спиральные структуры [378]
        3.6.2.1.2. Структура складчатого листа [379]
        3.6.2.1.3. Неупорядоченные коиформации полипептидной цепи [381]
        3.6.2.1.4. Третичная структура глобулярных белков [381]
      3.6.2.2. Методы установления пространственной структуры белков [383]
    3.6.3. Четвертичная структура [386]
  3.7. Биосинтез белков [388]
    3.7.1. Активация аминокислот и их связывание с тРНК [388]
    3.7.2. Образование полипептидиой цепи на рибосоме [391]
    3.7.3. Отделение полипептидиой цепи от рибосомы [395]
    3.7.4. Регуляция биосинтеза белка [397]
  3.8. Избранные примеры функциональных белков [398]
    3.8.1. Ферменты [398]
      3.8.1.1. Рибонуклеаза [401]
      3.8.1.2. Лизоцим [404]
      3.8.1.3. Химотрипсин [408]
      3.8.1.4. Карбоксипептидаза А [410]
    3.8.2. Транспортные и резервные белки [412]
      3.8.2.1. Миоглобин [412]
      3.8.2.2. Гемоглобин [415]
      3.8.2.3. Металлопротеины [419]
    3.8.3. Структурные белки [420]
      3.8.3.1. Кератины [421]
      3.8.3.2. Коллагены [422]
    3.8.4. Белки с защитными функциями [424]
      3.8.4.1. Иммуноглобулины [424]
      3.8.4.2. Фибриноген—фибрин [427]
      3.8.4.3. Лектины [428]
      3.8.4.4. Белки, препятствующие замерзанию [429]
      3.8.4.5. Интерфероны [430]
Литература [432]
Предметный указатель [438]
Формат: djvu
Размер:4013489 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 332 Рейтинг
Открыть: Ссылка (RU)